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Este blog foi criado em 02 de dezembro de 2009,
como suporte aos meus alunos, contudo, estou aposentada desde 10 de março de 2012, sem atividade de ensino, não tendo mais interesse de desenvolver alguns assuntos aqui postados. Continuo com o blog porque hoje está com > 237.000 visitantes de diversos lugares do mundo. Bem-vindo ao nosso ambiente virtual. Retorne com comentários e perguntas: lucitojal@gmail.com.
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Falo sobre composição, valor nutritivo dos alimentos e biodisponibilidade dos nutrientes. Interações entre nutrientes: reação de Maillard e outras reações com proteínas, principalmente AGEs (Advanced Glycation End Products) e a relação desses compostos com as doenças crônicas: Diabetes, Alzheimer, câncer, doenças cardiovasculares entre outras. Atualmente, dedico-me mais ao conhecimento dos AGEs (glicação das proteínas dos alimentos e in vivo).

"Os AGEs (produtos de glicação) atacam praticamente todas as partes do corpo. É como se tivéssemos uma infecção de baixo grau, tendendo a agravar as células do sistema imunológico. O caminho com menos AGEs; escapa da epidemiologia dos excessos de alimentação" disse Vlassara. http://theage-lessway.com/

ATENÇÃO: A sigla AGEs não significa ácidos graxos essenciais.

Consulte também o http://lucitojalseara.blogspot.com/ Alimentos: Produtos da glicação avançada (AGEs) e Doenças crônicas.

sábado, 11 de setembro de 2010

274- Antimelanoma Activity of Apoptogenic Carbonyl Scavengers

Fig. -  Modelo de interferência de catadores de carbonila com modulação de sinalização de sobrevivência pelo estresse carbonílico endógeno nas células cancerosas. Espécies reativas carbonílicas -RCS do fluxoglicolítico aumentado estão emergindo levando a apoptose nas células cancerosas.  
 Espécies reativas carbonílicas (RCS) são importante pequenas moléculas endógena
moduladoras da proteína celular alvo, envolvidos na iniciação e execução de apoptose celular. 

O estresse carbonílico é um importante mecanismo de deterioração do tecido em diversas condições patológicas, como diabetes, aterosclerose, doença de Alzheimer e envelhecimento geral (Baynes e Thorpe, 2000; Ulrich e Cerami, 2001; Wondrak et al., 2002).
Recentemente, o estresse carbonílico celular mediada por espécies reativas de carbonila (RCS) endógena, tais como glioxal, metilglioxal (MG) e malondialdeído, tem sido implicado na proliferação de sinalização e metástase em muitos tumores humanos (Taguchi et al., 2000; Kuniyasu et al ., 2002), especialmente o melanoma (Sander et al., 2003; Abe et al., 2004; Wondrak et al., 2005). O estresse carbonílico resulta de um dano celular de proteína glicada por reação química espontânea entre RCS, tais como açúcares redutores e mais dicarbonílicos reativas, como a ligação protéica da arginina e resíduos de lisina (Thornalley, 2005). Derivados de proteína modificadas pelos RCS, chamado produtos finais da glicação avançada (AGEs), formados por reações químicas entre proteínas teciduais e RCS são abundantes no tecido melanoma, e os AGEs são potentes ligantes do receptor para produtos finais da glicação avançada, o receptor de membrana envolvidos na proliferação, invasão, e metástase de células de melanoma (Huttunen et al., 2002; Abe et al., 2004).

Além de estabelecer o papel de receptor de AGE de sinalização em muitos tumores humanos, crescente evidência suporta a hipótese de que o RCS, provenientes de células tumorais da glicólise e aumento do estresse oxidativo mitocondrial, são pequenas moléculas efetoras antiapoptoticas (Sakamoto et al. , 2002; Speer et al., 2003; Johans et al., 2005). O dicarbonil MG formas α-glicolíticas de triose fosfato pela eliminação espontânea (Thornalley, 1995), e os níveis de magnésio intracelular são elevados sob condições de fluxo glicolítico aumentado, tais como hiperglicemia (Shinohara et al., 1998) e glicólise aeróbica associada a malignidade de transformação (Kawase et al., 1996). MG é um potente agente glicante levando à modificação pós-resíduos de proteínas de-arginina e lisina com a formação de AGEs, como pirimidina-arginina (Shipanova et al., 1997), Ncarboxyethyllysine (Alves et al., 1997), e o hydroimidazolone Nδ- (5-hidro-5-metil-4-imidazolon-2-il) ornitina (Thornalley, 2005). Evidências recentes sugerem que a modificação covalente de resíduos de arginina por MG metas proteínas específicas envolvidos na apoptose, tais como transição de permeabilidade mitocondrial (MPT), as proteínas dos poros (Johans et al., 2005) e proteínas de choque térmico 27 (HSP 27) (Sakamoto et al. , 2002). MG modificação das proteínas dos poros MPT interfere com a abertura dos poros, inibindo o inchamento mitocondrial, a perda de potencial transmembrana, e posterior liberação dos fatores proapoptoticos como citocromo c e fator de indução de apoptose em resposta a estímulos apoptóticos, tais como alto Ca2 + e gangliosídeo GD3 (Speer et al., 2003; Johans et al., 2005). Em várias linhas de células cancerosas humanas, pós-traducional mediada arginina-pirimidina MG formação ocorre em um único resíduo de arginina de Hsp 27 com indução de Hsp 27 oligomerização essencial para a repressão do citocromo c-apoptossomo montagem mediada (Bruey et al., 2000) . Dada a participação de permeabilização da membrana mitocondrial e montagem apoptossomo subseqüente na ativação das caspases carrasco (Don e Hogg, 2004; Verde e Kroemer, 2004), estes resultados sugerem um papel de proteínas mediada pela modificação de RCS na sobrevivência antiapoptotica sinalização nas células cancerosas.

http://jpet.aspetjournals.org/content/316/2/805.full.pdf+html

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