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Este blog foi criado em 02 de dezembro de 2009,
como suporte aos meus alunos, contudo, estou aposentada desde 10 de março de 2012, sem atividade de ensino, não tendo mais interesse de desenvolver alguns assuntos aqui postados. Continuo com o blog porque hoje está com > 237.000 visitantes de diversos lugares do mundo. Bem-vindo ao nosso ambiente virtual. Retorne com comentários e perguntas: lucitojal@gmail.com.
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São muitas as postagens, cerca de 400, veja a lista de marcadores no lado direito do blog.

Falo sobre composição, valor nutritivo dos alimentos e biodisponibilidade dos nutrientes. Interações entre nutrientes: reação de Maillard e outras reações com proteínas, principalmente AGEs (Advanced Glycation End Products) e a relação desses compostos com as doenças crônicas: Diabetes, Alzheimer, câncer, doenças cardiovasculares entre outras. Atualmente, dedico-me mais ao conhecimento dos AGEs (glicação das proteínas dos alimentos e in vivo).

"Os AGEs (produtos de glicação) atacam praticamente todas as partes do corpo. É como se tivéssemos uma infecção de baixo grau, tendendo a agravar as células do sistema imunológico. O caminho com menos AGEs; escapa da epidemiologia dos excessos de alimentação" disse Vlassara. http://theage-lessway.com/

ATENÇÃO: A sigla AGEs não significa ácidos graxos essenciais.

Consulte também o http://lucitojalseara.blogspot.com/ Alimentos: Produtos da glicação avançada (AGEs) e Doenças crônicas.

segunda-feira, 22 de fevereiro de 2010

31- Maillard Reaction


Gregory Möller, Ph.D.
University of Idaho
Toxicants Formed During
Food Processing


http://www.youtube.com/watch?v=aNjNLbGRmhg

Observe a diferença entre caramelização e reação de Maillard, os compostos formadores, temperatura utilizada na caramelização, etc. A reação de Maillard e a oxidação lipídica são as duas reações que mais ocorrem durante o processamento dos alimentos. Ela ocorre em todos os tecidos e fluidos corporais.
Em 1912, o francês Louis-Camille Maillard misturou 1 parte do aminoácido glicina com 4 partes de glicose, adicionou 4 partes de água e aqueceu no “banho maria” por dez minutos. A mistura tornou-se amarela, acelerando para tons de marron-escuros e finalmente o líquido começou a espumar pela liberação de CO2 proveniente da decomposição do aminoácido. Generalizando, ao aquecer grupamento amina de aminoácidos, fosfolipídeos (fosfatidiletanolamina e fosfatidilserina) e guanil nucleotídeos do DNA, com substratos carbonílicos, como açúcares redutores, uma quantidade inimaginável de compostos são produzidos, os quais dão aspectos positivos nas propriedades organolépticas, ou seja, na cor, odor, aroma e textura dos alimentos, contudo alteram a biodisponibilidade de aminoácidos, com perda de aminoácidos essenciais e a geração de substâncias mutagênicas, cancerígenas e dos chamados “Produtos finais da glicação avançada", que contribuem em muitas doenças do envelhecimento, incluindo doenças vasculares (tais como aterosclerose, hipertensão pulmonar e baixa circulação capilar), doenças renais, enrijecimento das juntas e da pele, catarata, retinopatia diabética, neuropatia, Doença de Alzheimer, incontinência urinária, cardiomiopatias e diabetes mellitus (Dias, 2009).



Veja a diferença de pH e tempo na formação de produtos da reação de Maillard. A carmelização foi formada aquecendo água e açúcar a 170°C. Por este aquecimento houve o desdobramento da sacarose em frutose e glicose que podem ser substrato da Reação de Maillard. Já em outro experimento aquecendo cebola e carne foi formada a reação de Maillard.


Neste experimento, observa-se simplesmente o aquecimento da cebola com bicarbonato de sódio, isto é, em pH ligeiramente alcalino e sem bicarbonato, em diferentes espaços de tempo, 2, 4, 6, 8 e 11 minutos. Mostrando o escurecimento mais rápido, pelo aquecimento em presença de bicarbonato, e a coloração mais intensa a medida do maior espaço de tempo de aquecimento.

Recordando as estruturas de uma proteina e a denaturação protéica, que facilita a ligação com os compostos carbonilas de um açúcar ou de um glioxal e um metilglioxal.


A proteína nativa é mantida por um delicado balanço de forças não covalentes, como pontes de hidrogênio, pareamento de íons, interações hidrofóbicas e força de van der Waals. Com o aumento da temperatura, essas interações são rompidas e a proteína se desdobra. O grau de desdobramento de uma proteína pode ser observado por colorimetria, fluorescência, espectroscopia, viscosidade e migração. Algumas proteínas recuperam sua conformação ativa após o resfriamento, porém, para a maioria, a desnaturação é irreversível. As proteínas desenroladas formam estruturas dispersas que podem se agregar. Essa agregação ocorre quando resíduos hidrofóbicos, que normalmente ficam no interior da molécula nativa e são expostos ao solvente, em conseqüência do desenrolamento, interagem com outros resíduos hidrofóbicos de outras cadeias desenroladas.


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